核小体由四个核心组蛋白（H2A、H2B、H3 和 H4）组成，是染色质的主要组成部分。最初被认为可作为 DNA 包装的静态支架的组蛋白现在已被证明是动态蛋白，可进行多种类型的翻译后修饰，包括乙酰化、磷酸化、甲基化和泛素化 (1)。泛素是一种保守的 76 氨基酸肽单元，能通过泛素化过程共价连接多个细胞蛋白。这个蛋白-泛素接合过程涉及三种组分。泛素首先通过与激活组分 E1 形成硫酯复合体而被激活；激活的泛素继而转运到泛素载体蛋白 E2，然后从 E2 转运到泛素连接酶 E3，最后转运到靶标蛋白赖氨酸残基的 ε-NH2 (2)。组蛋白 H2A 在 Lys119 位点被多梳阻遏蛋白复合体 1 (PRC1) 单泛素化，它对发育性 HOX 基因的转录沉默和 X 染色体失活十分关键 (3-6)。PRC1 由 Bmi1 和 RING1A（又称 RING1 或 RNF1）组成，这两种组分能增强催化亚基 RING1B（又称 RING2 或 RNF2）的 E3 泛素连接酶活性 (3,4)。组蛋白 H2A 还在 DNA 损伤的 Lys119 位点被单泛素化。除了另一种 E3 泛素连接酶 RNF8，这种单泛素化活动需要 PRC1 组分 Bmi1 和 RING1B，并且通过结合 RAP80/UIMC1（包含 1 个蛋白的泛素互作基序）促进随后的 BRCA1 复合体募集 (7-10)。